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Die dreidimensionale Struktur der bakteriellen Sphingomyelinase (SMase) wurde unter Verwendung eines Proteinfaltung Erkennungsverfahren vorhergesagt werden; die Suche einer Bibliothek von bekannten Strukturen zeigte, dass die SMase Sequenz ist gut verträglich mit dem Säuger Moncler Store Zürich DNase-I-Struktur, die vorgeschlagen, SMase nimmt eine Struktur ähnlich derjenigen von DNase I. Die Aminosäuresequenzabgleich basierend auf der Vorhersage gezeigt, dass trotz der Mangel an Gesamtsequenzähnlichkeit (weniger als 10% Identität), werden diese Reste von DNase I, die in der Moncler Online Bestellen Schweiz Hydrolyse der Phosphodiester-Bindung beteiligt sind, darunter zwei Histidinreste (His 134 und His 252) des aktiven Zentrums in SMase konservierten . Zusätzlich wurde ein konserviertes Sequenzmotiv Penta aufgefunden, die zwei katalytisch kritischen Reste, Asp 251 und His 252. Eine Sequenz-Datenbanksuche zeigte, daß das Motiv ist sehr spezifisch für Säuger DNase I und bakteriellen SMase umfasst. Die funktionellen Rollen von SMase Reste durch Sequenzvergleich identifiziert waren konsistent mit den Ergebnissen von Studien Mutante. Zwei Bacillus cereus SMase Mutanten (H134A und H252A) wurden durch ortsgerichtete Mutagenese konstruiert. Sie schafften ihre katalytische Aktivität vollständig. Ein Modell für die SMase-Sphingomyelin komplexe Struktur wurde gebaut, um zu untersuchen, wie die SMase spezifisch sein Substrat. Das Modell vorgeschlagen, dass ein Satz von Rückständen unter bakteriellen SMases einschließlich Trp 28 und Phe 55 konserviert ist, könnte in der Substraterkennung wichtig. Die vorhergesagte strukturelle Ähnlichkeiten und die Erhaltung der funktionell wichtige Reste stark vermuten entfernten evolutionäre Beziehung zwischen bakteriellen SMase und Säuger DNase I. Diese beiden Phosphodiesterasen muss die Spezifität für verschiedene Substrate im Verlauf der Evolution erworben.

 


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