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Transthyretin (TTR) ist ein lösliches humanes Plasmaprotein, das in Amyloid durch Säure-vermittelte Spaltung des Moncler Outlet Italia Homotetramer in Monomere umgewandelt werden können. Die zur Demontage benötigt pH führt auch Moncler Outlet Deutschland tertiäre strukturelle Veränderungen innerhalb der monomeren Untereinheiten. Um zu verstehen, ob diese tertiären strukturellen Veränderungen sind für amyloidogenicity Bedarf übernehmen wir die Phe87Met / Leu110Met TTR-Variante (M-TTR), die monomeren ist nach analytischer Ultrazentrifugation und Gelfiltration analysiert und nonamyloidogenic bei neutralem pH erstellt. Ergebnisse von weit und nahen UV Circulardichroismus-Spektroskopie eindimensionalen Protonen-NMR-Spektroskopie und Röntgen-Kristallographie, sowie der Fähigkeit von M-TTR, einen Komplex mit Retinol bindendes Protein zu bilden, zeigen, daß M-TTR bildet ein Tertiärstruktur bei pH 7 sehr ähnlich, wenn nicht identisch mit dem innerhalb des Tetramers gefunden ist. Die Reduzierung der pH ergibt tertiäre strukturelle Veränderungen innerhalb der M-TTR-Monomer, wodurch es amyloidogenen, was die Voraussetzung für die teilweise Denaturierung. M-TTR Exponate Stabilität gegenüber Säure und Harnstoff Denaturierung, die fast identisch mit der Charakterisierung von Wildtyp (WT) TTR bei niedrigen Konzentrationen (0,01-0,1 mg / ml), in dem monomeren WT TTR deutlich bei mittleren Harnstoffkonzentrationen vor der bevölkert ist Tertiärstrukturwandel. Jedoch sind die Kinetik der Denaturierung und Fibrillenbildung viel schneller für M-TTR als für tetrameren WT TTR, insbesondere bei nahezu physiologischen Konzentrationen wegen der Grenze mit dem Tetramer gefaltet Monomer und reversible verbunden. Diese Ergebnisse zeigen, daß das Tetramer zu falte Monomer Gangs unzureichend für die Bildung von Fibrillen ist; weitere tertiäre strukturelle Veränderungen innerhalb des Monomers erforderlich.

 


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